Formyl-Peptid-Rezeptoren (FPRs) erkennen ein breites Spektrum von verschiedenen Pathogen-assoziierten Molekülen und andere endogene Liganden, einschließlich pro-entzündlichen Mitochondrien-Peptiden und des entzündungshemmenden Annexin A1 (AnxA1). Um zu verstehen, wie FPRs verschiedene Signalwege mit gegensätzlichen Antworten ansteuern können ("biased agonism"), werden wir agonistenspezifische Fingerabdrücke der FPR-Aktivierung analysieren sowie die Dynamik FPR-haltiger supramolekularer Komplexe untersuchen. AnxA1 wird durch unkonventionelle Mechanismen sezerniert. Wir wollen die durch dynamische Wechselwirkungen zwischen Leukozyten und Endothelzellen verursachten endothelialen Plasmamembranwunden charakterisieren, und die Reparaturmaschinerie als möglichen Mechanismus der AnxA1-Freisetzung analysieren.
Gerke, Volker | Institut für Medizinische Biochemie |
Rescher, Ursula | Institut für Medizinische Biochemie |
Gerke, Volker | Institut für Medizinische Biochemie |
Rescher, Ursula | Institut für Medizinische Biochemie |