Hydrolase-like properties of a cofactor-independent dioxygenase.
Thierbach S, Büldt-Karentzopoulos K, Dreiling A, Hennecke U, König S, Fetzner S
Forschungsartikel (Zeitschrift) | Peer reviewedZusammenfassung
Mechanistic promiscuity: The (2-alkyl)-3-hydroxy-4(1H)-quinolone-cleaving dioxygenase Hod has an ?/?-hydrolase fold and a Ser/His/Asp triad in its active site. Isatoic anhydride, a suicide substrate of serine hydrolases, inactivates Hod by covalent modification of the active-site serine, thus indicating that the ?/?-hydrolase fold can accommodate dioxygenase chemistry without completely abandoning hydrolase-like properties.
Details zur Publikation
Fachzeitschrift: ChemBioChem
Jahrgang / Bandnr. / Volume: 13
Ausgabe / Heftnr. / Issue: 8
Seitenbereich: 1125-1127
Status: Veröffentlicht
Veröffentlichungsjahr: 2012
Sprache, in der die Publikation verfasst ist: Englisch
Autor*innen der Universität Münster
| Büldt-Karentzopoulos, Klaudia | Institut für Molekulare Mikrobiologie und Biotechnologie |
| Fetzner, Susanne | Professur für Molekulare Mikrobiologie und Biotechnologie (Prof. Fetzner) |
| Hennecke, Ulrich | Professur für Organische Chemie (Prof. Studer) |
| König, Simone | Interdisziplinäres Zentrum für Klinische Forschung (IZKF) in der Med. Fakultät (IZKF) |
| Thierbach, Sven | Professur für Molekulare Mikrobiologie und Biotechnologie (Prof. Fetzner) |